Resumen

CATTANEO, Elizabeth Renée; PELLON-MAISON, Magalí  y  GONZALEZ-BARO, María del Rosario. Rol de la isoforma 2 de la glicerol-3-fosfatoaciltransferasa en el metabolismo lipídico testicular. Acta bioquím. clín. latinoam. [online]. 2013, vol.47, n.2, pp.315-325. ISSN 0325-2957.

El primer paso en la síntesis de novo de glicerolípidos es la acilación del glicerol-3-fosfato, la cual es catalizada por la enzima glicero-3-fosfato aciltransferasa (GPAT). En mamíferos han sido descriptas hasta el momento cuatro isoformas de GPAT, las cuales pueden diferenciarse por su localización tisular y subcelular, y por su sensibilidad a reactivos que reaccionan con los grupos sulfhidrilos. El objetivo de este trabajo fue estudiar la localización y función de GPAT2, una isoforma mitocondrial que se expresa principalmente en testículo utilizando como modelo células CHO-K1 que sobreexpresan GPAT2. Se observó que esta isoforma utiliza como sustrato específicamente al ácido araquidónico, estimula la síntesis de triacilgliceroles (TAG) con alto contenido de ácido araquidónico, y favorece la incorporación de [1-14C] ácido araquidónico en los TAG. Utilizando modelos animales se observó por un lado que el ARNm de GPAT2 se expresa sólo en los espermatocitos primarios, mientras que la expresión de la proteína se mantiene a lo largo de la espermatogénesis; y por otro lado que la expresión de GPAT2 varía durante el desarrollo sexual, alcanzando un máximo de expresión y actividad a los 30 días de edad en la rata. A esta edad se observó también un máximo en el contenido de TAG y de AA esterificado en los TAG del testículo. Se concluye que los resultados sugieren que GPAT2 sería la enzima responsable de esterificar el ácido araquidónico en los TAG de las células de la línea espermática.

Palabras clave : Glicerol-3-fosfatoaciltransferasa 2; Ácido araquidónico; Triacilgliceroles; Espermatogénesis.

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