SciELO - Scientific Electronic Library Online

 
vol.47 número4Diagnostico de hipobetalipoproteinemia en un nino de 8 años?Especies reactivas de oxígeno y su efecto sobre la actividad de las células óseas índice de autoresíndice de materiabúsqueda de artículos
Home Pagelista alfabética de revistas  

Servicios Personalizados

Revista

Articulo

Indicadores

  • No hay articulos citadosCitado por SciELO

Links relacionados

Compartir


Acta bioquímica clínica latinoamericana

versión impresa ISSN 0325-2957

Resumen

POMILIO, Alicia Beatriz; CIPRIAN OLLIVIER, Jorge Oscar  y  VITALE, Arturo Alberto. Lisil-oxidasa (LOX) y proteinas tipo LOX: rol de amino-oxidasas, propiedades moleculares y cataliticas. Acta bioquím. clín. latinoam. [online]. 2013, vol.47, n.4, pp.639-644. ISSN 0325-2957.

Las amino-oxidasas pertenecen a dos grupos de proteinas: flavoenzimas y quinoenzimas. La lisil-oxidasa (LOX) es una quinoenzima que contiene cobre y lisil-tirosil-quinona como cofactor. Los niveles de LOX aumentan en muchas enfermedades fibroticas y en algunos tumores promoviendo metastasis, mientras que la expresion de la enzima esta disminuida en enfermedades que involucran un deterioro en el metabolismo del cobre. Se discute el rol de LOX como amino-oxidasa en la catalisis de la desaminacion oxidativa de residuos de lisina en los precursores del colageno y de elastina, y la participacion de los restantes miembros de esta familia genica: LOXL1, LOXL2, LOXL3 y LOXL4, asi como sus propiedades moleculares. Se analizan su biosintesis, sus propiedades cataliticas y mecanismo de reaccion, cofactores e inhibidores y la expresion y respuesta a diversos efectores celulares.

Palabras clave : Lisil-oxidasa; Quinoenzima; Amino-oxidasa; Lisil-oxidasa homólogos 1 a 4; Propiedades catalíticas; Cofactores e inhibidores; Mecanismo de acción.

        · resumen en Inglés | Portugués     · texto en Español     · Español ( pdf )

 

Creative Commons License Todo el contenido de esta revista, excepto dónde está identificado, está bajo una Licencia Creative Commons