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Revista argentina de microbiología

versión On-line ISSN 1851-7617

Resumen

LOTTERSBERGER, J.; SALVETTI, J.L.; BELTRAMINI, L.M.  y  TONARELLI, G.. Reconocimiento por anticuerpos de péptidos sintéticos que imitan regiones inmunodominantes de las proteínas p24 y p17 de VIH-1. Rev. argent. microbiol. [online]. 2004, vol.36, n.4, pp. 151-157. ISSN 1851-7617.

El gen gag del VIH-1 codifica una región de 55kDA que contiene tres subdominios: matriz (p17), cápside (p24) y nucleocápside (p15). Las proteínas p24 y p17 tienen una estructura predominante helicoidal y cumplen un rol importante en el ciclo de vida del virus. En este trabajo presentamos los resultados de inmunorreactividad de péptidos sintéticos que imitan regiones helicoidales de p24 y p17. Utilizando enzimoinmunoensayos se evaluó la influencia de modificaciones en las secuencias nativas sobre la capacidad de reconocimiento de anticuerpos específicos en solución y en fase sólida, incluyendo el agregado de cadenas no inmunogénicas en ambos extremos de los epitopes mínimos. La conformación de los péptidos se determinó por dicroísmo circular y los resultados se correlacionaron con los de inmunorreactividad. Se observó que la capacidad de reconocimiento de anticuerpos por péptidos pequeños que imitan estructuras helicoidales de p24 y p17 mejoró con el agregado de cadenas no inmunogénicas en ambos extremos de los epitopes. Estas modificaciones mejoran la inmovilización sobre las superficies sólidas y permiten una mayor accesibilidad de los anticuerpos a los epitopes mínimos en solución.

Palabras llave : VIH-1; p24; p17; constantes de disociación; estructura secundaria; epitopes sintéticos.

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