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Anales de la Asociación Química Argentina

Print version ISSN 0365-0375

Abstract

TORRENS, F.  and  CASTELLANO, G.. Peptide potencial energy surfaces and protein folding. An. Asoc. Quím. Argent. [online]. 2006, vol.94, n.1-3, pp. 27-47. ISSN 0365-0375.

Este reporte reseña la utilidad de una transformación de conformación de péptido 3D ->1D, que conduce a una notación linealizada de estructuras de proteínas secundarias y terciarias la cual puede ser usada para una descripción objetiva del plegamiento de proteínas. El método tiene la intención de ser descriptivo y no predictivo. Desde los primeros principios se ha establecido que el mapa 2D-y-f idealizado debe tener nueve mínimos. Es obvia la pregunta, entonces, si todas las nueve conformaciones ocurren realmente en proteínas. El objetivo es repetir un análisis previo, realizado con el programa ECEPP2 en 258 proteínas, con estructura de Rayos-X conocida, utilizando el mejorado ECEPP2 + polarización. Estas proteínas contienen 56496 residuos amino ácidos con ángulos f y y bien definidos. Los mínimos son identificados con la ayuda de los nueve mínimos obtenidos para Ac-Ala-NHMe por ECEPP2 con tolerancia ± 40° para f y y. ECEPP2 es mejorado con la inclusión del modelo de polarización de dipolo inducido SIMPLEX-MS 3en la optimización de geometrías y el cálculo del momento dipolar a partir de la distribución puntual de cargas netas. La frecuencia relativa de ocurrencia de aquellas conformaciones energéticamente favorecidas por los enantiómeros g-g-, etc. en el mapa y-f de las conformaciones del esqueleto de amino ácidos decrece como: g-a/g+a > g-g+/g+g- > g-g-/g+g+ >> ag+/ag- > aa. Para los amino ácidos, la misma preferencia disminuye en el sentido: Pro >> Ile > Val > Leu > Thr > Met > Ala > Glu > Phe > Trp > Tyr > Gln > Lys > Ser > Cys > Arg > Asp > His > Asn > Gly. La fuerte preferencia de Pro está de acuerdo con su carácter rompedor de a-hélices y b-hojas, y formador de b-giros y ovillos aleatorios. El análisis de 258 proteínas determinadas utilizando ECPP2 se repitió utilizando el mejorado ECEPP2 + polarización y hay buen acuerdo entre los dos métodos. Las frecuencias relativas de ocurrencia de Gly aquiral son próximas a uno. Pro es el amino ácido con la mayor preferencia (g-g-, etc.)/(g+g+, etc.) y con mayor influencia en la conformación de proteínas. Pro es el amino ácido con el mayor parámetro conformacional Pglobal. El software original utilizado en la investigación está disponible por parte del autor.

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