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Acta bioquímica clínica latinoamericana

versión impresa ISSN 0325-2957

Acta bioquím. clín. latinoam. v.44 n.1 La Plata ene./mar. 2010

 

EDITORIAL

Análisis de las proteínas humanas y de sus aportes al laboratorio clínico

El diagnóstico del laboratorio empleando el fraccionamiento de las profanas ha permitido, desde los trabajos de Tiseliusy con el uso de medios soporte como papel, agar, gel de agarosa, de acetato de celulosa, de almidón, gel de poliacrilamida y otras variantes hasta la incorporación del fraccionamiento con capilares de sílica, el advenimiento de proteínas al diagnóstico clínico, que se acerca ya a los doscientos componentes.
Estos biomarcadores se han ido incorporando a razón de uno a dos por año, previo a un proceso de selección por la FDA
(Food and Drug Administration). Las etapas para esta aceptación e inclusión como técnicas aprobadas y validadas pueden resumirse como sigue:

* Descubrimiento de un posible biomarcador

El descubrimiento está vinculado fundamentalmente al uso de los espectrómetros de masas. Recientemente han sido aprobadas por la FDA las plataformas empleadas en las investigaciones proteómicas; pero los detectores triple o cuadrupolos de los espectrómetros de masas no han sido aprobados, por lo que su software no cumple con las condiciones de buenas prácticas de manufactura, y, por consiguiente, con el acuerdo de normas que exige la FDA para que los instrumentos empleados en química cumplan con el aseguramiento de la calidad.

* Proteínas-péptidos

La inclusión de enzimas peptídicas en las muestras a ser sometidas a digestión peptídica exige un proceso de estandarización interna que es una forma de asegurar el control de calidad. Es necesario reconocer que, por la complejidad existente, para poder conocer el desarrollo de nuevos procesos y sus variaciones hay que incluir estándares internos.

* El empleo de Espectrometría de Masas (MS)

En las determinaciones de proteína y péptidos la espectrometría de masas tiene un poderoso potencial sobre las determinaciones que emplean inmunoanálisis en donde resulta a veces muy difícil eliminar las interferencias entre los péptidos, pues la digestión de las proteínas del plasma produce entre cien y doscientos péptidos.
Por consiguiente, resulta muy útil efectuar un examen "multiplex" para eliminar las interferencias y tener una prueba de que la determinación e identificación delpeptido es correcta.
La posibilidad de determinar la especificidad estructural empleando un estándar interno para determinar la concentración de analito se encuentra en una etapa en que la inclusión de anticuerpos marcados isotópicamente permitirá superar las inespecifidades actuales. El uso de péptidos marcados permite, además, la verificación de los múltiples estadios de la muestra y la simplificación y desarrollo de la prueba.
La regulación de la FDA permite incorporar beneficios pues se tiende a la unificación de metodología y a una posible plataforma de instrumentación común, posibilitando la verificación de biomarcadores con los métodos de diagnósticos que se emplean en el laboratorio clínico.

Dr. Juan Miguel Castagnino
Director
Acta Bioquímica Clínica Latinoamericana

Bibliografía sugerida

1. Regnier FE, Skates SJ, Mesri M, Rodríguez H, Tezak Z, Kondratovich M, et al. Protein-Based Multiplex Assays. Mock presubmissions to the US Food and Drug Administration. Clin Chem 2010; 56: 165-71.        [ Links ]

2. Rodríguez H, Tezak Z, Mesri M, Carr SA, Liebler DC, Fisher SJ, et al. Analytical Validation of Protein-Based Multiplex Assays: A Workshop Report by the NCI-FDA Interagency Oncology Task Forcé on Molecular Diagnostics. Clin Chem 2010; 56: 237-43.        [ Links ]